Chlamydien sind bakterielle, obligat intrazelluläre Parasiten, die sich durch einen zweiphasigen Entwicklungszyklus auszeichnen, welcher in einem vakuolären Einschlusskörper, genannt Inklusion, abläuft. Sie exprimieren Wirts-interagierende Proteine, sekretieren diese mithilfe der Typ-II- oder Typ-III Sekretionssysteme und können so direkt in zelluläre Prozesse des Wirtes eingreifen. In Hefe-Zweihybrid-Screenings wurden verschiedene Effektoren von humanpathogenen und zoonotischen Chlamydien als Köderproteine eingesetzt. Unter Anderen wurde die Interaktion zwischen dem Typ-III-sekretierten, membranständigen Protein IncA aus Cp. psittaci und dem humanen G3BP1 identifiziert. Durch GST-Pulldown- und Ko-Immunopräzipitationsexperimente konnte die Bindung der beiden Proteine in vitro und in vivo bestätigt werden. Mittels Immunfluoreszenz-Mikroskopie wurde die Anreicherung von G3BP1 um den Einschlusskörper in Cp. psittaci-infizierten HEp-2-Zellen gezeigt. Sowohl die Infektion von HEp-2-Zellen mit Cp. psittaci als auch die Überexpression von IncA in HEK293-Zellen und der G3BP1-Knockdown mittels siRNA führten zu einer Abnahme der c-Myc-Proteinkonzentration. Die c-myc mRNA blieb jedoch unbeeinflusst, wie sich in Real-Time-PCR-Experimenten zeigte. Der Effekt der Abnahme von c-Myc könnte der Interaktion zwischen IncA und G3BP1 zugeschrieben werden, da die Überexpression eines mutierten IncA-Konstrukts, welches nicht mehr mit G3BP1 interagiert, keinen Einfluss auf die c-Myc-Konzentration hatte. Trotz sehr geringer Sequenzhomologie war auch mit IncA aus C. trachomatis die Interaktion mit G3BP1 in S. cerevisiae und in vitro nachweisbar. Es wird diskutiert über welche zellulären Mechanismen die Abnahme des c-Myc-Proteins vermittelt werden könnte und welche Folgen daraus sowohl für die Chlamydien als auch für die Wirtszelle resultieren. Ein weiteres Köderprotein, das im Hefe-Zweihybrid-System verwendet wurde, war die PDZ-Domäne der chlamydialen, Typ-II-sekretierten Protease CT441 aus C. trachomatis. Neben einigen anderen Wirtsproteinen konnte das humane Steroidrezeptor-Ko-Aktivator Protein SRAP1 als Interaktionspartner identifiziert werden. Dieser Modulator der Estrogenrezeptor-Aktivität ist als RNA sowie als Protein funktionell. Die Interaktion zwischen CT441 und SRAP1 wurde in S. cerevisiae und in vitro nachgewiesen. Zusätzlich wurde gezeigt, dass die PDZ-Domäne SRAP1 in zelluläre Kompartimente dirigieren kann und in S. cerevisiae die Estrogenrezeptor-Aktivierung partiell vermindert. SRAP1 wird nicht durch CT441 gespalten, sondern im Zytoplasma zurückgehalten. Dadurch wird auch im eukaryotischen Zellsystem die durch SRAP1 vermittelte Ko-Aktivierung des Estrogenrezeptors α von CT441 herabgesetzt. Mögliche Auswirkungen der spezifischen Bindung des Proteins SRAP1 durch CT441 bzw. durch die PDZ-Domäne auf die Regulation des Wirtszell-Metabolismus werden diskutiert.