Funktionelle Analyse der Protein-Tyrosinphosphatase DEP-1 in Kolon-Epithelzellen

Balavenkatraman, Kamal Kumar

Die Tyrosinphosphorylierung ist ein wichtiger ignalmechanismus in eukaryotischen Zellen. Sie wird durch die gegensätzliche Aktivität von Protein-Tyrosinkinasen (PTK) und Protein-Tyrosinphosphatasen (PTP) gesteuert. Im Rahmen dieser Arbeit wurde die funktionelle Rolle der PTP mit dem Namen „density-enhanced phosphatase-1“ (DEP-1) in Kolonepithelzellen untersucht. DEP-1 (auch als PTPRJ, PTPη, oder CD 148 bezeichnet) ist eine ubiquitär exprimierte Transmembran-PTP. Sie zeichnet sich strukturell durch 8 Fibronektin-ähnliche Repeats in der extrazellulären Domäne und eine einzelne katalytische Domäne auf der zytoplasmatischen Seite der Membran aus. DEP-1 wurde als Tumorsuppressor für verschiedene epitheliale Tumoren vorgeschlagen, darunter Mammakarzinom, Schilddrüsen-Karzinom, Gliom und Pankreas-Karzinom. Der in Mäusen identifizierte „colon cancer susceptibility locus- 1“ (Scc 1) enthält das DEP-1- kodierende Gen Ptprj. Die physiologische Rolle von DEP-1 in kolonepithelzellen ist jedoch bisher unbekannt.

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Balavenkatraman, Kamal Kumar: Funktionelle Analyse der Protein-Tyrosinphosphatase DEP-1 in Kolon-Epithelzellen. 2007.

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