Untersuchung zur Wechselwirkung zwischen Phosphoinositid 3-Kinaseγ und Ras

Borgholte, Claudia GND

Das proto-onkogene „normale“ Ras fungiert als regulierter molekularer Schalter in Signaltransduktionswegen, die u.a. Zellwachstum, Zelldifferenzierung und Apoptose beeinflussen. Zu den zahlreichen Effektoren des Ras gehören unter anderem auch die Phosphoinositid 3-Kinasen, von denen verschiedene Isoformen (α/β//) existieren. In dieser Arbeit sollte die Wechselwirkung des Ras mit der PI3K Isoform untersucht werden. Folgende Ergebnisse ließen sich festhalten: 1. Durch Optimierung der Aufreinigungsprozedur wurden reinere und stärker konzentrierte (bis zu 6,8 mg/ml) Ras Präparate erreicht. 2. Im Gegensatz zu p110α, das unabhängig von der posttranslationalen Modifikation nur Ras-GTP bindet, bindet p110 nur unmodifiziertes Ras in GTP-Abhängigkeit. mRas bindet sowohl in GTP-, als auch in GDP-gebundenen Zustand an p110. 3. Die Ras-Bindungsstelle liegt zwischen AS 98-740 von p110. 4. Die p110-Kinaseaktivität wird durch Bindung an Ras nicht gesteigert. 5. Eine Membranrekrutierung der Kinase durch Ras wurde nicht gefunden. Ebenso keine Mobilisierung von mRas in das Cytosol durch p110. 6. Eine Komplexbildung zwischen p110 und Ras findet überwiegend nach der Ras-Farnesylierung statt. Außerdem fiel eine vermehrte Bindung von mRas an p110 unter EDTA-Einfluß auf, also unter Entzug von Mg2+- und Ca2+-Ionen.

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Borgholte, Claudia: Untersuchung zur Wechselwirkung zwischen Phosphoinositid 3-Kinaseγ und Ras. 2006.

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