Der Mechanismus der Phorbolester-induzierten Ras-Aktivierung in COS7-Zellen

Rennert, Knut GND

Die als binärer molekularer Schalter in der Zelle vorkommende kleine GTPase Ras wird durch eine Vielzahl extra- und intrazellularer Stimuli und ihre Analoga aktiviert. Es wurde in verschiedenen Veröffentlichungen angedeutet, dass eines dieser Analoga, der Phorbolester 12-O-Tetradecanoylphorbol-13-Acetat (TPA), zur HB-EGF-Freisetzung, Transaktivierung des EGF-Rezeptors und daraufhin via Shc zur Ras-Aktivierung in COS7-Zellen führt. In der vorliegenden Dissertation konnte jedoch demonstriert werden, dass dieses Szenario sich in diesen Zellen nicht abspielt und die TPA-induzierte Ras-Aktivierung über einen anderen Signalweg als den postulierten verläuft. Möglicherweise vermittelt in COS7-Zellen der phosphorylierte Ras-Guaninnukleotid-Austauschfaktor Sos die Ras-Aktivierung nach TPA-Behandlung. Abschliessend konnte in dieser Arbeit gezeigt werden, dass die Phorbolester-ausgelöste Transaktivierung vom EGF-Rezeptor die Phosphorylierung von Serin 473 an der Proteinkinase Akt vermittelt.

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Rennert, Knut: Der Mechanismus der Phorbolester-induzierten Ras-Aktivierung in COS7-Zellen. 2005.

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