000K  utf8
0100  496617001
1100  2005$c2005-06-01
1500  eng
2050  urn:nbn:de:gbv:27-dbt-004245-6
3000  Rau, Astrid
4000  crystal structure of a bacterial lysozyme at atomic resolution  [Rau, Astrid]
4209  In der vorliegenden Arbeit wurde die röntgenkristallographische Untersuchung von Cellosyl, einem Lysozym aus dem Bakterium Streptomyces coelicolor, beschrieben. Cellosyl gehört zur Familie der Chalaropsis-Typ Lysozyme und unterscheidet es sich von anderen Lysozymfamilien in Molekulargewicht, Aminosäurekomposition und Substratspezifität. Es gelang Cellosyl mittels der "Hanging-Drop" Methode, in Abhängigkeit der gewählten Kristallisations-bedingungen, in zwei unterschiedlichen Habitus zu kristallisieren. Die Phasen konnten mit der Methode des multiplen isomorphen Ersatzes, unter Ausnutzung der anomalen Streuung der Schweratome, bestimmt werden. Die Struktur wurde zu einer atomaren Auflösung von 0.83 Å und einem R-Faktor von 9.63 % verfeinert. Das Enzym besteht aus einer einzelnen Domäne, welche sich zu einem irregulären TIM-Barrel faltet. Alle ß-Stränge des (ß/alpha)5ß3-Fasses sind parallel zueinander angeordnet, mit Ausnahme von ß-Strang 8, welcher antiparallel zu den Strängen ß1 and ß7 ausgerichtet ist. Die Struktur von Cellosyl ist somit eine der höchstaufgelöstesten TIM-Barrel-Strukturen die bekannt ist.
4950  https://nbn-resolving.org/urn:nbn:de:gbv:27-dbt-004245-6$xR$3Volltext$534
4961  http://uri.gbv.de/document/gvk:ppn:496617001
5051  570
5550  Kristallstrukturanalyse
5550  Lysozyme
5550  Streptomyces coelicolor