Die Cathepsine H, K, L und S sind Mitglieder der Papainfamilie innerhalb der Cysteinproteasen. Ihr Wirkungsbereich reicht vom unspezifischen proteolytischen Abbau bis zur Beteiligung in hochspezialisierten Kaskaden. Sie haben Bedeutung bei der Immunantwort, bei der Tumorausbreitung und bei Autoimmunerkrankungen. Die Enzyme werden als unwirksame Vorläufermoleküle synthetisiert, bei denen das aktive Zentrum durch die N- terminale Prosequenz blockiert ist. Diese Prosequenz hemmt den Substratzugang am aktiven Zentrum auch als isoliertes Propeptid mit höherer Affinität als synthetische Inhibitoren. Unter dem Gesichtspunkt der Spezifität weisen die untersuchten Propeptide Unterschiede auf, die mit der evolutionären Verwandtschaft übereinstimmen: Die propeptide K und S besitzen Gruppenspezifität, das Propeptid L dagegen wirkt selektiv auf sein Mutterenzym. Das medizinische Interesse liegt darin, dass von inhibitorischen Propeptiden abgeleitete pharmakologische Wirkstoffe denkbar und z.T. schon konzipiert sind.